Süße Versuchung
Die korrekte Faltung und räumliche Struktur von Proteinen und Proteinkomplexen ist essentiell für ihre biologische Funktion. Fehlerhafte Faltungen von Proteinen können den partiellen oder auch vollständigen Funktionsverlust von Proteinen zur Folge haben. In der Vorlesung wird die strukturelle und funktionelle Einteilung der Proteinklassen vorgestellt.
Die Strukturhierarchie der Proteine (von Primär- zur Quartärstruktur) und deren Stabilisierung durch kovalente und nicht-kovalente Bindungen werden an konkreten Beispielen erläutert. Grundsätzliche Aspekte der Proteinfaltung werden diskutiert und die Bedeutung der korrekten Faltung und der dynamischen Eigenschaften von Proteinen als Voraussetzung für ihre biologische Funktion werden an spezifischen Beispielen vorgestellt.
Die Strukturhierarchie der Proteine (von Primär- zur Quartärstruktur) und deren Stabilisierung durch kovalente und nicht-kovalente Bindungen werden an konkreten Beispielen erläutert. Grundsätzliche Aspekte der Proteinfaltung werden diskutiert und die Bedeutung der korrekten Faltung und der dynamischen Eigenschaften von Proteinen als Voraussetzung für ihre biologische Funktion werden an spezifischen Beispielen vorgestellt.
Die Veranstaltung soll den Studierenden einen ersten Einblick in das Fachgebiet der Pharmakologie geben. Hierfür soll der Begriff des „Pharmakons“ und seine Wirkungen auf den Körper erläutert werden. Am Beispiel von Peptiden / Proteinen als medikamentöse Zielmoleküle werden erste pharmakologische Wirkungen eingeführt.
Am Beispiel eines Patienten oder einer Patientin werden die multiplen klinischen Manifestationen und Komplikationen einer Sichelzellkrankheit besprochen. Die therapeutischen Maßnahmen bei Akutkomplikationen und die langfristigen Behandlungsstrategien werden kurz vorgestellt.
Die Strukturaufklärung von biologischen Makromolekülen wie Proteine und Nukleinsäuren ist unabdingbar für das Verständnis der Grundlagen von Lebensprozessen und zur Analyse der molekularen Ursachen von Krankheiten in der modernen Medizin. Der Zusammenhang von Proteinstrukturen und ihren Funktionen, z.B. als Enzyme, wird dargestellt. Die grundlegenden Methoden (Röntgenstrukturanalyse, Kernspinresonanzmethoden, Elektronenmikroskopie), um eine Proteinstruktur „sichtbar“ zu machen, werden vorgestellt.
In dem Seminar werden die Studierenden mit den chemischen Eigenschaften der proteinogenen Aminosäuren vertraut gemacht und lernen, wie diese Eigenschaften die Struktur und Funktion von Proteinen maßgeblich beeinflussen. Die Chemie der Verknüpfung von Aminosäuren durch Kondensation zu Peptiden und die beim Abbau der Proteine wichtige Spaltung der Peptidbindung durch Hydrolyse wird erlernt. Typische Reaktionen der proteinogenen Aminosäuren werden vorgestellt und aufgezeigt, welche Bedeutung diese Reaktionen im menschlichen Organismus haben.
In diesem Fachseminar sollen grundlegende Prinzipien der kovalenten und nicht-kovalenten intra- und intermolekularen Wechselwirkungen von Proteinen vermittelt werden. Die chemischen Grundlagen der wichtigsten Bindungsarten (Disulfidbrücke, Wasserstoffbrücke, Ionenbeziehung, hydrophobe Wechselwirkung, van-der-Vaals-Kräfte) werden erläutert und Möglichkeiten zur Bindungsspaltung diskutiert. Die native Struktur eines Proteins wird als Resultat eines katalytischen Prozesses definiert, für den die Aminosäuresequenz und die Anwesenheit von Faltungskatalysatoren (Chaperone) bedeutsam sind. Die Proteindenaturierung wird als Verlust der nativen Proteinstruktur gekennzeichnet, wobei intramolekulare Bindungen gespalten und neue Bindungen geknüpft werden. Faktoren, die zur Modifizierung der Löslichkeit von Proteinen beitragen, werden erläutert und die Rolle von Co-Faktoren und prostetischen Gruppen diskutiert.
In dieser Veranstaltung lernen die Studierenden die Bedeutung von Veränderungen der Aminosäuresequenz für die Entstehung von Krankheiten am Beispiel von genetisch bedingten Anämieformen kennen. Ausgehend vom klinischen Erscheinungsbild soll die zugrunde liegende Kausalkette bis hin zum molekularen Auslöser diskutiert werden. Die Bedeutung von exogenen Faktoren für die Ausprägung der Erkrankung sowie die Selektionsvorteile, die sich aus Änderungen von Proteineigenschaften ergeben können, werden erläutert. Die Studierenden erhalten einen Einblick in vorbeugende Maßnahmen und das klinische Behandlungskonzept der vorgestellten Krankheiten.
In diesem biochemischen Fachpraktikum stehen die Proteinen im Mittelpunkt. Die Quantifizierung und Auftrennung von Proteinen zum Beispiel in Serumproben ist in der Labordiagnostik eine wichtige Methode. Auch die Beeinflussung der Protein-Löslichkeit durch verschiedene Agentien und Faktoren spielt im „Laboralltag“ eine wichtige Rolle.
In diesem Praktikum werden folgende Versuche durchgeführt:
• Bestimmung des Proteingehalts in Serumproben
• Trennung von Biomolekülen nach Molekülgröße mittels Gelchromatographie
• Trennung von Proteinen nach der Ladung in einer Gel-Elektrophorese
• Fällung von Proteinen (irreversibel und reversibel) durch Säure, Lauge, Salz
In diesem Praktikum werden folgende Versuche durchgeführt:
• Bestimmung des Proteingehalts in Serumproben
• Trennung von Biomolekülen nach Molekülgröße mittels Gelchromatographie
• Trennung von Proteinen nach der Ladung in einer Gel-Elektrophorese
• Fällung von Proteinen (irreversibel und reversibel) durch Säure, Lauge, Salz