M02-S-Intra- und intermolekulare Wechselwirkungen in Proteinen und Proteindenaturierung

In diesem Fachseminar sollen grundlegende Prinzipien der kovalenten und nicht-kovalenten intra- und intermolekularen Wechselwirkungen von Proteinen vermittelt werden. Die chemischen Grundlagen der wichtigsten Bindungsarten (Disulfidbrücke, Wasserstoffbrücke, Ionenbeziehung, hydrophobe Wechselwirkung, van-der-Vaals-Kräfte) werden erläutert und Möglichkeiten zur Bindungsspaltung diskutiert. Die native Struktur eines Proteins wird als Resultat eines katalytischen Prozesses definiert, für den die Aminosäuresequenz und die Anwesenheit von Faltungskatalysatoren (Chaperone) bedeutsam sind. Die Proteindenaturierung wird als Verlust der nativen Proteinstruktur gekennzeichnet, wobei intramolekulare Bindungen gespalten und neue Bindungen geknüpft werden. Faktoren, die zur Modifizierung der Löslichkeit von Proteinen beitragen, werden erläutert und die Rolle von Co-Faktoren und prostetischen Gruppen diskutiert.